Opsin proteini, 1800’lü yılların sonlarında keşfedildi. Bilim insanları, bir opsin ve bir A vitamini formunda olan rodopsinin ışık algılayıcı rolünü keşfettiler. Rodopsin, keşfin ardından üzerinde en fazla çalışma yürütülen duyusal reseptör haline geldi.
Bilim insanları, yakın zamana kadar rodopsin protein ailesinin sadece ışık alımında görev aldığını düşünüyorlardı. 2011 yılında Craig Montell ve ekibinin yaptığı çalışma ise opsinin meyve sineklerinde küçük sıcaklık değişimlerinin tespit edilmesi işine de kullanıldığını ortaya çıkardı.
Hayvanlar, çevreden gelen uyaranlara cevap veren birçok türde duyu proteinine sahiptir. Bu duyu proteinlerinin bazılarını aktive etmek için yüksek ısılar gerekir. Ancak rodopinler çok loş ışık koşullarında olduğu gibi çok ince değişikliklere veya çok düşük seviyede uyaranlara da tepki verebilir.
Opsinler üzerinde uzun zamandır çalışma yapan Montell ve ekibi, meyve sineklerinin tat reseptörlerini incelemeye karar verdiler. Araştırmacılar, tat reseptörlerini incelemek için bazı bitkilerde bulunan toksik ve acı bir bileşik olan aristolohik asidi kullandılar.
Aristolohik asidin yüksek konsantrasyonları, sineklerin tat nöronlarında doğrudan kalsiyum ve sodyumun hücrelere girmesini sağlayan TRPA1 adlı bir kanal açılarak, proteinin aktive edilmesini sağlıyor. Bu proteinin aktive edilmesi, hayvanların kaçındığı acı bir tadın ortaya çıkmasına yol açıyor. Meyve sineklerinin tat reseptörleri üzerinde yapılan çalışma, sineklerin doğrudan kanalları açmak yerine düşük konsantrasyonlu aristolohik asitten bile kaçındıklarını gösteriyor.
Kaliforniya Üniversitesi’nde görevli Montell ve Nicole Leung, opsin moleküllerinin bir sinyal amplifikasyon işlemi yoluyla zayıf kimyasal sinyalleri tespit etmede de işe yarabileceğini düşünüyorlar. Bilim insanları, bu teorilerini test etmek için meyve sinekleri üzerinde bir çalışma daha gerçekleştirdiler.
Opsinler, miktarına bakmaksızın kimyasal bileşikleri tespit edebiliyorlar
Araştırmacılar, meyve sineklerine normal şeker ve seyreltik aristolohik asit eklenmiş şeker verdiler. Sinekler şaşırtıcı bir şekilde seyreltik aristolohik asitle karıştırılmış şekeri tercih etmediler. Bunun yerine bütün sinekler saf şekere yöneldiler.
Bilim insanları bu seçimin opsin proteinle olan bağlantısını anlamak için deneye opsin proteinleri sentezlemeleri engellenen mutasyonlu sinekler yetiştirdiler. Mutasyonlu bir şekilde yetiştirilen sinekler, seyreltik asit konsantrasyonlarını tespit edemediler. Sinekler saf şekerle aynı miktarda seyreltik aristolohik asit karıştırılmış şekeri de yediler.
Farklı opsin proteini geliştirmesi engellenen sinekler, seyreltik aristolohik asit olan şekeri fark edememiş olmalarına rağmen yüksek konsantrasyonlardaki aristolohik aside karşı duyarlılık gösterdiler.
Araştırmacılar, bu şekilde aristolohik asidin ışığın aktive ettiği rodopsin bölgesine bağlandığını tespit etmiş oldular. Çok loş ışıkta açılan rodopsinler, daha sonra zayıf sinyalleri yükselten bir moleküler süreci başlattı. Bu süreç, sineklerin duyusal nöronlarında bir yanıtı tetiklemek için yeterli olmayacak bileşik konsantrasyonlarının tespit edilebilmesini sağladı.
Montell, kimyasal iletişimin opsin proteinlerinin orijinal rolü olabileceğini düşünüyor. Montell, yaşam için kimyasal maddelerin alımının ışık alımından daha temel bir gereklilik olduğunu söyledi. Opsinler konusunda uzman olan bilim insanı, ne yiyeceğini ve hangi kimyasallardan kaçınacağı bilmenin, ışık algılama yeteneğinden daha eski bir hayatta kalma işlevi olduğunu ifade etti.
Bu çalışma, Craig Montell’in opsinler alanında yaptığı tek çalışma değil. 2011 yılında opsinlerin düşük sıcaklık değişimlerine tepki verdiğini bulan Montell, yaptığı başka bir çalışma ile opsin proteinin sineklerin duyma yetisinde de rol aldığını buldu.
Görme, tatma ve duymada rol alan opsinlerin başka duyularda da etkinliği olabileceğini söyleyen Montell, 1870 yılında keşfedilen opsinler hakkında hala yeni şeyler keşfetmenin heyecan verici olduğunu da sözlerine ekledi.
